バイオインフォマティクスの資格を取るためにメモしまくる件について構造化学編(構造モチーフ二次構造)

2021年11月26日 20:41

αヘリックス
3₁₀ヘリックス
πヘリックス
ポリプロリンヘリックス
コラーゲンヘリックス

βシート
βバルジ
βヘアピン/ ターン

ヘリックスターンヘリックス

オメガループ

コイルドコイル

EFハンド

Znフィンガー

αシート　

αヘリックス (mGlu2 bound to NAM563 / PDB : 7epe)

3₁₀ヘリックス(Actinohivin; Potent anti-HIV Protein / PDB : 3A07)

3₁₀ヘリックスのアミノ酸は右巻きのらせんを形成する。らせん中ではアミノ酸は120度ずつずれて配置し、アミノ酸3つで1巻きとなっている。また軸方向には1巻きごとに2.0Å長くなる。

πヘリックス(oxidized Symerythrin from Cyanophora paradoxa / PDB : 3QHB)

πヘリックスは右巻きのらせんである。構成するアミノ酸は87°ずつ回転しながら4.4残基で1巻きとなる。

ポリプロリンヘリックス(A Myristoylated Polyproline Type II Helix Functions as a Novel Fusion Peptide During Cell-Cell Membrane Fusion Induced by the Baboon Reovirus p15 FAST Protein / PDB : 2LKW / Pink...Proline)

ポリプロリンIIヘリックスは左巻きで、二面角 (φ,ψ) は (-75°,150°) となり、ペプチド結合はトランス型である。
よりコンパクトなポリプロリンIヘリックスは右巻きで、二面角 (φ,ψ) の値は (-75°,160°)、ポリペプチド結合はシス型である。プロリンだけが20個ほど繋がったポリペプチドはポリプロリンIヘリックスの構造を取る。

コラーゲンヘリックス(collagen triple helix model / PDB : 1WZB)

コラーゲン中に良く現れるタンパク質の二次構造の一つである。グリシン-プロリン-ヒドロキシプロリンの3アミノ酸配列の繰り返しからなる三本鎖らせんから構成される。

βシート (40-Residue Beta-Amyloid Fibril / PDB : 2LMN)

βバルジ(Ribonuclease A- AMP complex / PDB : 1Z6S)

βシートの水素結合が部分的に破壊され、具体的にはβシートの水素結合にらせんの一部を挿入したもので、突然変異などによって生じた余分な残基を収容し、タンパク質の機能を保つ。

βヘアピン(yellow)/ ターン(blue) (CYTOCHROME C3 / PDB : 2CDV)

βヘアピン：2つのβシートでヘアピン様の形を作った、最も単純なタンパク質モチーフの1つである。このモチーフは、一次構造上で隣り合った2つのβシートが逆平行に配列し、2から5アミノ酸残基からなる短いループで繋がったものである。

ターン：βシートや，２カ所以上のαヘリックスを連結するポリペプチド鎖領域ではしばしば急激に曲がった短いペプチド領域である場合が多い。

ヘリックスターンヘリックス